Мета. Ознайомити студентів із класифікацією та особливостями ферментів; ферментативними методами аналізу харчових продуктів. - PDF

Description
Лекція 7. Тема. Ферменти. Мета. Ознайомити студентів із класифікацією та особливостями ферментів; ферментативними методами аналізу харчових продуктів. Вступ. В харчових продуктах міститься велика кількість

Please download to get full document.

View again

of 11
All materials on our website are shared by users. If you have any questions about copyright issues, please report us to resolve them. We are always happy to assist you.
Information
Category:

Art

Publish on:

Views: 4 | Pages: 11

Extension: PDF | Download: 0

Share
Transcript
Лекція 7. Тема. Ферменти. Мета. Ознайомити студентів із класифікацією та особливостями ферментів; ферментативними методами аналізу харчових продуктів. Вступ. В харчових продуктах міститься велика кількість ферментів, які здійснюють суттєвий вплив на їх якість та зберігання. Ферменти, що містяться в їжі, можуть бути представлені такими видами: природними ферментами тваринних та рослинних клітин; ферментними препаратами, які використовуються при виробництві харчових продуктів; ферментами, які накопичуються у готовій їжі в результаті попадання в неї мікроорганізмів в процесі їх життєдіяльності. Використання ферментів дозволяє інтенсифікувати технологічні процеси, підвищити якість продуктів, покращити їх товарний вигляд. Промисловість в значних кількостях використовує ферментні препарати мікробного походження, продуцентами яких є бактерії, дріжджі, гриби. План. 1. Поняття про ферменти. 2. Особливості ферментів. Класифікація ферментів. 3. Оксиредуктази. 4. Гідролази. 5. Ферментативні методи аналізу харчових продуктів. 1 Зміст лекції. 1. Ферменти це біологічні каталізатори білкової природи. Діючи у строго визначеній послідовності, вони значно підвищують швидкість хімічних реакцій, які відбуваються в живих організмах, без утворення побічних продуктів. За допомогою ферментів забезпечується гармонійна рівновага між різними метаболічними процесами, необхідними для підтримки життєдіяльності окремих клітин та організму в цілому. Свою назву ферменти отримали від латинського слова fermentum закваска. Використання ферментів перетворилося у найважливіший промисловий принцип удосконалення харчових технологій. В наш час більшість галузей харчової промисловості хлібопекарська, виноробство, пивоваріння, виробництво спирту, сиру, органічних кислот, чаю, амінокислот, вітамінів, антибіотиків засновані на використанні різноманітних ферментативних процесів. Крім цього, препарати ферментів знаходять широке використання в медицині та сільському господарстві. На сьогодні відомо та вивчено майже 2000 різних ферментів. В харчових продуктах міститься велика кількість ферментів, які здійснюють суттєвий вплив на їх якість та зберігання. Ферменти, що містяться в їжі, можуть бути представлені такими видами: природними ферментами тваринних та рослинних клітин; ферментними препаратами, які використовуються при виробництві харчових продуктів; ферментами, які накопичуються у готовій їжі в результаті попадання в неї мікроорганізмів в процесі їх життєдіяльності. Використання ферментів дозволяє інтенсифікувати технологічні процеси, підвищити якість продуктів, покращити їх товарний вигляд. Промисловість в значних кількостях використовує ферментні препарати мікробного походження, продуцентами яких є бактерії, дріжджі, гриби. В процесах зберігання ферменти, що містяться в їжі, можуть здійснювати як позитивний, так і негативний вплив на якість продуктів. Позитивна дія, наприклад, проявляється при дозріванні плодів та овочів, при зберіганні сиру, вина. В інших випадках ферменти можуть спричиняти погіршення якості або псування харчових продуктів, зменшення вмісту в них вітамінів. Так, прогіркання молока, проростання зерна, поява солодкого смаку картоплі, псування м яса та риби викликані негативною дією ферментів. Як же діють ферменти? Вони прискорюють хімічні реакції, знаходячи «обхідні шляхи», що дозволяє молекулам долати активаційний бар єр на більш низькому енергетичному рівні. Ферментативна реакція складається з двох стадій: на першій стадії відбувається утворення фермент-субстратного комплексу? перехідному стану якого відповідає значно нижча енергія активації; на другій стадії цей комплекс розпадається на продукти реакції та вільний фермент, який може взаємодіяти з новою молекулою субстрату. Це можна зобразити схемою: E + S ES P + E де Е фермент, 2 S субстрат, ES фермент-субстратний комплекс, P - продукти реакції. 2. Особливості ферментів. Класифікація ферментів Ферменти, які за своєю природою є білками з третинною та четвертинною структурами, мають ряд особливостей, які відрізняють їх від неорганічних каталізаторів. В першу чергу, це їх значна каталітична дія Ферменти в разів підвищують швидкість каталізованих ними реакцій. Їх каталітична дія виявляється при надзвичайно малих концентраціях. Активність ферменту характеризується кількістю моль субстрату, яка перетворюється на продукт реакції одним молем ферменту за 1 хв. при оптимальних значеннях рн та температури. По-друге, це специфічність дії ферментів. Вони каталізують строго визначені реакції. Лише завдяки такій специфічності ферментного каталізу можливе чітке упорядкування та тісний зв язок окремих ферментативних реакцій, які лежать в основі біологічного обміну речовин. За ступенем специфічності окремі ферменти значно відрізняються між собою. Виділяють такі основні типи специфічності: абсолютна специфічність фермент каталізує перетворення лише одного субстрату; групова специфічність фермент діє на групу споріднених субстратів, яким характерні певні структурні особливості; специфічність по відношенню до певних типів реакцій такі ферменти виявляють найменшу специфічність, вони діють незалежно від того, які групи присутні поблизу того зв язку, на який спрямована дія ферменту; стереохімічна специфічність фермент каталізує перетворення лише однією стереохімічної форми субстрату. Специфічність дії ферментів має важливе значення в процесах життєдіяльності. Третьою особливістю ферментів, як органічних каталізаторів, є їх лабільність Вони піддаються впливові різних факторів та можуть змінювати свою активність під дією рh, температури, присутності активаторів та інгібіторів. Для більшості ферментів найбільш сприятливою температурою є С. При підвищенні температури на 10 С активність ферментів приблизно подвоюється, але за температури, вищої ніж 50 С відбувається зниження активності ферментів, а при С вона повністю втрачається. Залежність активності ферментів від рн має подібний характер. Найбільш оптимальним середовищем для дії ферментів є слабкокисле або слабколужне середовище. Кожний фермент проявляє свою активність при оптимальному для нього значенні рн: пепсин при рн 1,5-2,5; трипсин 8-9; амілаза слини 6,9-7; ліпаза 7-8,5. Вплив рн на активність ферментів, безсумнівно, зв язаний з їх білковою природою. Однією з особливостей дії ферментів є її оборотність ферменти прискорюють як реакції синтезу, так і розпаду. Наприклад, ліпаза каталізує 3 синтез та розпад жирів; травні ферменти при одних умовах розщеплюють білки на вільні амінокислоти, а при інших синтезують з них білок. За хімічною будовою розрізняють однокомпонентні ферменти прості білки, які при гідролізі утворюють лише амінокислоти, та двокомпонентні складні білки, в яких як небілкові компоненти виступають нуклеотиди, вітаміни, метали тощо. Сучасна міжнародна класифікація поділяє усі ферменти на 6 основних класів: 1. Оксиредуктази ферменти, які каталізують окисно-відновні реакції (приєднання кисню, відщеплення та перенесення водню, перенос електронів). До них відносять дегідрогенази, оксигенази, електронази, цитохроми. 2. Трансферази ферменти переносу. Вони каталізують перенесення цілих груп атомів від однієї сполуки на іншу, наприклад, залишків моносахаридів амінокислот, залишків фосфорної кислоти, метальних та аміногруп. До них відносяться фосфотрансферази, ацетилтрансферази та ін. 3. Гідролази ферменти, які каталізують реакції розщеплення складних органічних сполук у присутності води. Ці реакції в загальному можуть бути зображені наступною схемою: RR 1 + H 2 O R OH + R 1 H. До цієї групи ферментів належать естерази, глікозидази, протеази. 4. Ліази ферменти, які каталізують реакції відщеплення від субстратів певних груп з утворенням подвійних зв язків або приєднанням окремих груп за подвійними зв язками (наприклад, карбоксилаза). 5. Ізомерази ферменти, які каталізують реакції ізомеризації, тобто внутрімолекулярного перенесення груп з утворенням ізомерних форм різних органічних сполук. Прикладом ізомерази є фосфогексаізомераза. 6. Лігази (синтетази) каталізують синтез складних органічних сполук з простих. Найбільшу увагу технологів, які перероблюють біологічну сировину, привертають ферменти 1-го та 3-го класів, оскільки при переробці харчової сировини відбувається руйнування клітинної структури біологічного матеріалу, підвищується доступ кисню до подрібнених тканин та створюються сприятливі умови для дії ферментів типу оксигеназ, а також звільняються гідролітичні ферменти, які активно розщеплюють всі основні структурні компоненти клітини. В цьому розділі зупинимось на розгляді окремих представників цих двох найважливіших для харчової промисловості класів ферментів. 3. Оксиредуктази Поліфенолоксидаза фермент, який каталізує реакції, типовим прикладом яких є: 4 поліфеноло ксидаза пірокатехін хінон З дією цього ферменту пов язане утворення темнозабарвлених сполук меланїів при окисненні киснем повітря амінокислоти тирозину. Потемніння зрізаних картоплі, яблук, грибів та інших рослинних тканин залежить від дії поліфенолоксидази. Позитивна дія ферменту виявляється при деяких ферментативних процесах: наприклад, при ферментації чаю. Окиснення дубильних речовин чаю під дією поліфенолоксидази призводить до утворення темнозабарвлених та ароматичних сполук, які визначають колір та аромат чорного чаю. Каталаза фермент, який каталізує розклад гідроген пероксиду: 2Н2О2 О2 + 2Н2О Джерелом для одержання промислових препаратів каталази є культури мікроорганізмів та печінка великої рогатої худоби. Каталаза знайшла застосування в харчовій промисловості для видалення надлишку Н2О2 при обробці молока у виробництві сиру, де пероксид використовується як консервант; а також разом з глюкозооксидазою використовується для видалення кисню та слідів глюкози. Пероксидаза двокомпонентний (фермент, який каталізує реакцію: Н2О2 + АН2 А + 2Н2О Найбільш активна пероксидаза виділена з коренів хрону. Ліпоксигеназа каталізує окиснення поліненасичених високомолекулярних жирних кислот (лінолевої та ліноленової) киснем повітря з утворенням високотоксичних гідропероксидів за схемою: жирна кислота + O2 = гідропероксид жирної кислоти На цій дії засноване використання ліпоксигенази в харчовій промисловості. Найбагатшим джерелом ліпоксигенази є соєве борошно. Цей фермент також широко розповсюджений в інших рослинах: пшениця, насіння маслинних та бобових культур, картопля, баклажани та ін. Ліпоксигеназі належить важлива роль в процесах дозрівання пшеничного борошна, пов язаних з покращенням його хлібопекарських властивостей. Під дією ферменту відбувається освітлення борошна, зміцнення клейковини, зниження активності протеолітичних ферментів та інші корисні зміни. Використання ліпоксигенази як підсилювача окисної дії вимагає певної обережності, так як добре відома токсичність переокиснених жирів. 5 Глюкозооксидаза фермент, який окиснює глюкозу з утворенням глюконової кислоти. Він володіє практично абсолютною специфічністю по відношенню до глюкози.
Related Search
Similar documents
View more...
We Need Your Support
Thank you for visiting our website and your interest in our free products and services. We are nonprofit website to share and download documents. To the running of this website, we need your help to support us.

Thanks to everyone for your continued support.

No, Thanks